Oboje su entalpijski stabilizirani međumolekularnim vodikovim vezama (do neke mjere).
Amiloidna vlakna:
- Kinetika stvaranja amiloida vrlo je složena. Postoji mnogo različitih mogućih struktura koje tvore agregati, u rasponu od unakrsne beta strukture, do raspoređenih konformacija do alfa-listova.
- Svima im je zajedničko jedno, prisutnost plahti.
- Pojedinačni se listovi stabiliziraju intramolekularnim H vezivanjem.
- Tercijarna struktura stabilizirana je intermolekularnom H-vezom .
- Sve najviše aminokiseline mogu biti prisutne u amiloidima.
- Nema kovalentne veze između listova.
Kolagena vlakna:
- Kolagena vlakna nastaju kovalentnim umrežavanjem kolagenih mikrofibrila kroz ostatke lizina. Organizacija mikrofibrila do fibrila različita je za različite vrste kolagena.
- Mikrofibrile nastaju raspoređenim rasporedom kolagenih trostrukih spirala.
- Trostruke zavojnice stabilizirane su intermolekularnim H vezama .
Slika: a i b su PDB strukture različitih kolagena. c i d prikazuju obrazac H-vezivanja.
- Glicini, prolini, hidroksiprolini često su prisutni u kolagenovim strukturama
- Prolini imaju krutu okosnicu, tj. Ograničene konformacije.
- Više o presavijanju trostruke zavojnice: Odgovor Sai Jananija Ganesana na Što nukleira preklapanje trostruke zavojnice kolagena?
Mogu li se molekule kolagena agregirati i stvoriti amiloide?
- Usprkos dugoj duljini i sporoj kinetici kolagena, oni gotovo nikada ne tvore agregate, tj. Nisu skloni amiloidogenezi.
- Kolagen je bogat glicinom i prolinom. Obje ove aminokiseline ostaci su okretaja i nemaju visoku sklonost beta-listovima. Također, studije pokazuju da amiloidi imaju određeni prag prolin: glicin, a kolagen je daleko iznad te granice.
Referenca: Stranica na iop.org
Struktura i stabilnost kolagena.
Posljednje ažuriranje 09/12/2020